Test de sânge pentru enzime

Unul dintre țesuturile principale ale corpului uman - sângele - transportă nu numai celule, substanțe nutritive și gaze. De asemenea, conține o cantitate semnificativă de acceleratori biologici ai reacțiilor chimice - enzime sau enzime. Modalitățile de penetrare a acestora în sânge, ca scop al prezenței acolo, sunt diferite. Unii dintre aceștia sunt implicați în activitatea sistemului fibrinolitic, distrugând formarea de cheaguri de sânge sporadic și monitorizând permeabilitatea vaselor de sânge. Alții, dimpotrivă, stimulează o serie de reacții de formare a fibrinei și de formare a cheagurilor de sânge. Există și alte enzime din sânge cu diferite sarcini și funcții.

Cu toate acestea, există o clasă de enzime care nu îndeplinesc funcții speciale în sânge și ajung acolo mai ales accidental - când celulele se descompun. Conținutul acestor substanțe biologic active în sânge este neglijabil, cu toate acestea, este puternic dependent de viteza de descompunere a structurilor celulare. Prin urmare, în anumite condiții patologice care implică distrugerea țesuturilor, o cantitate enormă de astfel de enzime poate pătrunde în sânge, care poate fi detectată prin metode biochimice de analiză. Aceasta este baza pentru diagnosticarea bolilor în funcție de nivelul diferitelor enzime plasmatice.

În celulele corpului uman există zeci sau chiar sute de compuși similari de natură proteică - numărul acestora variază în diferite țesuturi. Cu toate acestea, numai unele dintre ele au o valoare specială de diagnosticare atunci când intră în sânge:

• Aspartat aminotransferaza (AST);
• Alanin aminotransferaza (ALT);
• Fosfatază alcalină (fosfatază alcalină);
• Gamma-glutamiltransferaza (GGT);
• Lipaza serică;
• Ser de amilază;
• Lactat dehidrogenaza și fracțiunile acesteia.

Importanța indicatorilor nivelului de date al enzimei este atât de valoroasă pentru diagnosticarea multor afecțiuni patologice pe care unele dintre ele (AST, ALT, fosfatază alcalină, GGT) au fost incluse în lista criteriilor determinate în cadrul unui test de sânge biochimic general. Practic, nivelul lor este folosit pentru a judeca starea organelor, cum ar fi ficatul, inima (miocardul), pancreasul și sistemul osos.

Enzimele rămase - lipaza din sânge și amilaza, precum și lactatul dehidrogenază sunt mai puțin definite și se folosesc metode speciale de analiză biochimică pentru aceasta. Deseori, absența lor în lista de indicatori ai cercetării biochimice se explică prin valoare scăzută a diagnosticului și informativitate, ceea ce nu este chiar adevărat. Astfel, nivelul lipazei și amilazei reflectă foarte bine starea pancreasului - totuși, în alte state, determinarea numărului acestor enzime în sânge este specifică și inexactă. Prin urmare, accentul îngust al interpretării rezultatelor acestei măsurători și îl face mai puțin adecvat în studiul general al organismului.

În ceea ce privește lactatul dehidrogenaza și fracțiunile sale, analiza anterioară a acestor enzime a fost destul de populară printre cardiologi, deoarece a caracterizat cu destulă precizie gradul de afectare a miocardului. Cu toate acestea, în timpul nostru, a apărut un alt marker al acestei stări - troponina. Dar analiza troponinei este o metodă destul de costisitoare de cercetare, deci este utilizată doar cu afectarea miocardică confirmată - și pentru aceasta, ca parte a diagnosticului diferențial, se folosește definiția nivelului LDH. În alte domenii, o metodă similară de diagnostic este, de asemenea, utilizată activ - în oncologie, terapie generală și nefrologie. Cu toate acestea, ca și în cazul lipazei serice și amilazei, un astfel de studiu ajută la determinarea doar a unei mici liste de condiții patologice, ceea ce face imposibilă utilizarea acestuia ca parte a unei analize generale.

Cum să vă pregătiți pentru studiu

De regulă, îngustarea ferestrelor diagnostice ale acestor indicatori rar contribuie la numirea lor simultană - numai analiza amilazei și a lipazei de sânge se face adesea împreună pentru a determina starea pancreasului. Studiul nivelului LDH este deseori efectuat separat de toate. Dar, în unele cazuri, poate desemna așa-numita "analiză a enzimelor" de către oamenii obișnuiți, care determină numărul tuturor enzimelor sanguine semnificative, inclusiv cele care sunt incluse în lista indicatorilor de analiză biochimică.

În sângele uman, practic toate enzimele, în orice stare, conțin foarte puțin, ceea ce complică detectarea și cuantificarea lor. Prin urmare, pentru o astfel de metodă de diagnosticare, este necesară o cantitate relativ mare de sânge - nu va fi suficient sânge deget din deget. Prin urmare, sângele venos este colectat din vena cubitală în cantitate de 10-15 ml.

Indiferent dacă sângele este donat pentru a determina toate enzimele sau doar unul dintre ele, pregătirea pentru această cercetare nu este deosebit de diferită de lista de bază a cerințelor. Cu o zi înainte de prelevarea de probe de sânge, este necesar să excludem din alimentație alcool, substanțe psihoactive (cofeină), precum și alimente grele și nesolicitate - mâncăruri sărate, prăjite, prea picante. Este necesar să se evite creșterea stresului emoțional și fizic. Sângele este predat dimineața, întotdeauna pe un stomac gol. În plus, atunci când luați orice medicamente, trebuie să informați medicul curant - în astfel de studii biochimice fine, cea mai mică influență din afară poate schimba semnificativ rezultatul analizei și, prin urmare, interpretarea ei.

Rezultatele studiului și interpretarea acestuia

Cu ajutorul diferitelor tehnici biochimice fine, se determină cantitatea sau activitatea fiecărei enzime dorite. Asistenții de laborator înregistrează rezultatele obținute în formularul de analiză, după care medicul le poate transcrie. Pe fundalul sănătății complete, rezultatele unei astfel de metode de diagnosticare sunt următoarele:

De regulă, un astfel de test de hormon este efectuat după efectuarea unui test de sânge biochimic general. Pe baza rezultatelor sale, se determină sistemul sau organul cel mai afectat de procesul patologic. Și deja pentru a clarifica starea sistemului afectat sau un diagnostic mai precis, se face o analiză de rafinament pentru aceste enzime sanguine. Astfel, o indicație a unei leziuni predominante a pancreasului oferă o bază pentru determinarea nivelului de lipază și amilază, a sistemului muscular, a inimii, a țesutului conjunctiv - lactat dehidrogenază și a fracțiilor sale. Acesta din urmă este, de asemenea, utilizat în mod activ în diagnosticul diferențial al multor patologii (în special în piept). În plus, analiza acestor enzime vă permite să controlați cursul și eficiența tratamentului unei boli.

Caracteristicile rezultatelor studiului la copii și femei însărcinate

După cum se știe, organismul copiilor diferă de adulți nu numai în dimensiune, ci și în diferitele procese ale unor procese biochimice. Acest lucru impune în mod invariabil o anumită urmă a rezultatelor analizelor biochimice fine, inclusiv studiul nivelului enzimelor din sânge.

De exemplu, printre compușii enumerați mai sus, numai amilaza și lactatul dehidrogenază totală corespund normei unui adult la copii. Cantitatea de fracțiuni de lipază și LDH la copii diferă semnificativ de indicatorii "adulți" și modificările dinamice în timpul creșterii:

Cantitatea de lipază din sânge este relativ scăzută în sângele unui nou-născut, dar scade și mai mult în primul an de viață. O observație importantă este faptul că majoritatea acestei enzime la sugari este produsă în stomac (și nu în pancreas, la fel ca la adulți), depășind astfel limita superioară a acestui indicator poate indica patologia acestui organ. Creșterea bruscă apare în timpul pubertății, ajungând treptat la adult ca adult.

Fracțiile sau fragmentele enzimei lactat dehidrogenază din sângele unui copil sunt prezente în cantități semnificative datorită caracteristicilor metabolismului copiilor. În procesul de creștere, metabolismul este restructurat treptat, ceea ce duce la o scădere lentă a nivelului acestui indicator. După terminarea pubertății, nivelul fracțiunilor LDH corespunde cu cel al unui adult.

La femeile gravide, se observă o creștere de aproximativ 15-20% din toate enzimele plasmatice. Deseori, această creștere nu depășește nici măcar normele fiziologice. Cu toate acestea, în această poziție, o femeie prezintă riscuri suplimentare pentru creșterea cantității acestor enzime în sânge. Deci, se observă o creștere a amilazei cu astfel de complicații ca sarcina tubală (cu o ruptură a țevii). Creșterea totală a lactatdehidrogenazei în cazul eclampsiei.

Scurtă descriere a indicatorilor

Lipaza este o substanță proteică biologic activă capabilă să distrugă grăsimile. Un studiu mai detaliat arată că sub denumirea comună "lipază" există zeci, dacă nu sute de enzime diferite, care distrug un tip specific de lipide. Cele mai multe dintre ele sunt produse în pancreas. De aici, ele penetrează și fluxul sanguin, însă aceasta necesită fie distrugerea masivă a celulelor pancreatice, fie stagnarea sucului pancreatic, odată cu dezvoltarea absorbției sale. Ambele apar în diferite leziuni ale pancreasului, astfel încât o creștere a nivelului de lipază aproape întotdeauna mărturisește înfrângerea sa, iar cifrele de exces ale normei reflectă amploarea leziunilor celulelor glandei.

Amilaza este, de asemenea, o enzimă degradantă sau hidrolitică, precum și lipaza. Dar distruge carbohidrații protejați, cum ar fi amidonul. Este, de asemenea, utilizat ca marker pentru leziunile pancreasului, dar mai puțin specific în această privință. Motivul pentru aceasta constă în faptul că amilaza se formează nu numai în ea, ci și în alte glande și țesuturi, cum ar fi ficatul sau glandele salivare. Prin urmare, cu parotita (oreionul) și alte boli ale glandelor salivare, poate fi observat și un nivel crescut al acestei enzime în sânge. Datorită specificității reduse în evaluarea stării sistemului pancreatic, nivelul amilazei este determinat împreună cu cantitatea de lipază din plasmă de sânge.

Lactatul dehidrogenază (LDH) este o enzimă importantă din punct de vedere biologic - servește ca un fel de punte între descompunerea oxigenului și oxigenul de glucoză. Produsul din primul proces este acid lactic sau lactat, dar în cursul celui de-al doilea și se descompune în dioxid de carbon și apă. Dar procesul de oxigen nu ar fi fost posibil fără o enzimă care convertește acidul lactic în piruvat, adică fără LDH.

Din acest motiv, această enzimă este prezentă nu numai în toate organele și țesuturile corpului uman, ci și în toate celulele vii de pe Pământ.

Scopul principal al analizei pentru determinarea nivelului de LDH și a fracțiilor sale este diagnosticul diferențial al durerii toracice (pentru a distinge bolile cardiace de bolile mediastinului, plămânilor sau pleura), determinarea gradului de afectare a țesuturilor conjunctive și musculare, evaluarea cursului și eficacității tratamentului anumitor tumori maligne.

Determinarea nivelului enzimelor din sânge ne permite să evaluăm starea corpului la un nivel atât de subtil, când patologia încă în dezvoltare nu sa manifestat cu niciun simptom sau schimbare în metodele de diagnosticare mai puțin sensibile (analiză generală a sângelui și a urinei, radiografie). Datorită acestei metode, medicii sunt foarte apropiați de tratarea bolii înainte de a se produce. Cu toate acestea, tratamentul tardiv al pacienților și durata studiilor biochimice conduc adesea la faptul că acest tip de diagnostic fin este folosit doar pentru confirmarea finală a diagnosticului clinic.

Test de sânge pentru enzime

Testele de sânge pentru enzime reprezintă partea principală a metodelor de stabilire a patologiilor și a bolilor, care se bazează pe aflarea gradului de activitate enzimatică. Aceste studii se desfășoară sub îndrumarea clară a științei numită enzimodiagnostika. Un grup separat printre metodele acestei științe este diagnosticarea diferitelor enzime imune.

Esența acestei metode constă în introducerea de anticorpi în corpul uman, care prin legături chimice se leagă de enzimă, formează un antigen cu anticorpul și apoi ușor detectați în fluide biologice. Această metodă contribuie la determinarea calitativă și cantitativă a prezenței anumitor enzime în organism. Sarcina principală a enzimologiei este de a determina focarele unde concentrația patologică a enzimelor este concentrată. Acest loc este boala din organism.

Există, de asemenea, un număr de enzime care sunt prea active în prezența celulelor moarte. Astfel de enzime sunt substanțe necrotice care reacționează acut la prezența leziunilor țesuturilor și organelor. O altă analiză a enzimelor include un test care evidențiază o schimbare în activitatea normală a acestor substanțe, ceea ce indică tulburări în funcționarea organelor sau a sistemelor lor.

Când se diagnostichează și se detectează disfuncțiile enzimatice sau anomaliile, este necesar să se întoarcă imediat la specialiști și să se înceapă tratamentul.

Printre principalele enzime vitale sunt următoarele: amilază, lipază, lactat dehidrogenază, aminotransferază alanină, aspartat aminotransferază, fosfatază alcalină. Testele efectuate asupra tuturor enzimelor enumerate mai sus se efectuează dimineața pe stomacul gol. Pentru diagnosticare, se prelevează o probă de sânge dintr-o venă sau din prima urină de dimineață. Aceste enzime produc diferite glande endocrine ale corpului nostru.

Abaterile de la normă sunt recunoscute cu ajutorul unor transcrieri de laborator speciale timp de 1-2 săptămâni. În cazul recidivelor și a durerii acute, se efectuează teste în orice moment al zilei, rezultatele fiind anunțate în câteva ore pe bază de urgență. În cazul obținerii rezultatelor testului, trebuie să contactați imediat un specialist.

Diagnosticul activității amilazei

Trebuie să începem cu amilaza sângelui, care este produsă de pancreas și contribuie la cursul rapid al proceselor digestive. Funcția principală a amilazei este împărțirea amidonului sau glicogenului cu formarea produsului final de reacție - glucoză. Cele mai frecvente din cauza activității sale au devenit alfa-amilază.

Indicatorii normali ai amilazei în corpul uman sunt:
• în sânge de 16-30 microni catal / l-
• în urină 28-100 microni katal / l

Figurile pentru activitatea amilazei arată o serie de patologii ale pancreasului și diferite forme de pancreatită. Cu rate scăzute de amilază în urină și sânge, pacientul poate fi diagnosticat cu fibroză chistică sau cu un atac amânat de pancreatită. Indicele crescut de amilază indică otrăvire severă cu alcool, oreion, sarcină ectopică, exacerbarea pancreatitei, pietre, tumori în pancreas.

Și amilaza crescută în urină anunță colecistită, apendicită, pancreatită sau un ulcer al tractului gastro-intestinal.

Reveniți la diagnosticarea activității lipazelor

Lipaza este o enzimă care este implicată în transformarea grăsimilor. Această enzimă este activă numai în prezența coenzimelor coli și acizilor biliari. În dezvoltarea lipazei, corpul folosește pancreasul, celulele sanguine formate - leucocitele și plămânii. Indicatorii normali ai activității lipaze din sânge sunt 13-60 U / ml. Testul pentru lipază este mai specific decât pentru amilază. Conținutul de lipază din sânge indică colestază, ulcere, diabet, colecistită, obezitate și guta. Lipaza care conține lipază vorbesc despre diferite tumori, care afectează în principal pancreasul, malnutriția sau trigliceridemia.

Reveniți la diagnosticul activității lactate dehidrogenazei

Locația principală a lactatului dehidrogenazei este inima, celulele țesutului muscular, ficatul, splina, rinichii și pancreasul. Lactatul dehidrogenaza își manifestă activitatea cu ioni de zinc și nucleotidă nicotin-amidadenendină. Lactatul dehidrogenază transformă acidul lactic în acid piruvic.

La om, există 5 fracțiuni ale acestei enzime. Prin prezența unei sau a unei specii tinere se diagnostichează bolile.

De exemplu, cu o creștere a lactatului dehidrogenazei 1, poate fi diagnosticat infarctul miocardic și prin identificarea activității puternice a fracțiunilor 4 și 5 se poate identifica hepatita. Norma de lactat dehidrogenază în corpul unui adult este de 140-350 U / l, iar la nou-născuți este de 400-700 U / l. Cauzele creșterii lactatului dehidrogenazei în organism pot fi considerate infarct miocardic, ciroză hepatică, tumori, leucemie, pancreatită, afecțiuni renale, anemie și hepatită.

Reveniți la diagnosticul activității alanin aminotransferazei și aspartat aminotransferazei

Alanin aminotransferaza este o enzimă care promovează mișcarea aminoacizilor de la o moleculă la alta. Această enzimă funcționează în prezența vitaminei B6 și este sintetizată în principal în celulele rinichilor, ficatului, mușchilor, inimii și pancreasului. Rezultă că conținutul acestei enzime în sânge este egal cu zero. Conținutul normal al acestei enzime la bărbați este de până la 40 U / l, iar la femei până la 32 U / l.

Un conținut ridicat de alanin aminotransferază indică ciroză, icter, cancer hepatic, arsuri, atac de cord și hepatită. Activitatea redusă sugerează ciroză și necroză hepatică.

Potrivit Aspartate Aminotransferase, vitamina B6, de asemenea, lucrează în perechi. Aspirat aminotransferaza se găsește în principal în mitocondriile și citoplasma celulelor. Conținutul normal al acestei enzime este: la bărbați 15-31 U / l, iar la femei 20-40 U / l.

Aspirat aminotransferaza este crescută în cazurile de hepatită, alcoolism, mononucleoză, cancer hepatic, ciroză, colestază și infarct miocardic. În plus, o creștere a activității acestei enzime provoacă arsuri, accidente de căldură, leziuni, otrăviri și o scădere în cazul afectării hepatice și a lipsei de vitamina B6.

Reveniți la diagnosticarea activității fosfatazei alcaline

Fosfataza alcalină este o enzimă în membranele celulare care se găsesc în principal în canalele biliare. Această enzimă are rolul principal în schimbul de acid fosforic. Are forme diferite: placentar, nespecific și intestinal. Acidul alcalin ajută la diagnosticarea supradozajului cu vitamina C, a deficiențelor de calciu și fosfor, a tractului biliar și a afecțiunilor hepatice, a afecțiunilor pancreasului și a bolilor osoase.

Conținutul normal al acestei enzime în organismul uman este: la adulți 30-90 U / l, la adolescenți cu 400 sau mai puțin U / l, iar la femeile gravide până la 250 U / l. O creștere a fosfatazei luphine indică hipertiroidie, boli de sânge, rahitism, icter, tumori osoase și afecțiuni ale ficatului, rinichilor și plămânilor. Activitatea slabă a fosfatazei alcaline indică anemia, lipsa substanțelor benefice, hipertiroidismul și afectarea oaselor scheletice.

Rețineți că aceste teste sunt luate pe stomacul gol cu ​​o anumită dietă timp de 24 de ore înainte de a vizita spitalul, constând în absența alimentelor grase, picante și prăjite în regimul alimentar.

În cazul unor abateri de la primirea rezultatelor decodate, trebuie să consultați imediat un medic.

Analiza biochimică a sângelui, a enzimelor din sânge. Amilază, lipază, ALT, AST, lactat dehidrogenază, creșterea fosfatazei alcaline, scădere. Cauze ale încălcărilor, analiza decodificării.

Site-ul oferă informații de fundal. Diagnosticarea adecvată și tratamentul bolii sunt posibile sub supravegherea unui medic conștiincios.

În analiza biochimică a sângelui utilizată adesea pentru a determina activitatea enzimelor. Ce sunt enzimele? O enzimă este o moleculă de proteine ​​care accelerează fluxul de reacții biochimice în corpul uman. Enzima este un sinonim pentru enzimă. În prezent, ambii termeni sunt utilizați în același sens ca și sinonimele. Cu toate acestea, știința care studiază proprietățile, structura și funcțiile enzimelor se numește enzimologie.

Luați în considerare ce constituie această structură complexă - enzima. Enzima constă din două părți - partea proteică reală și centrul activ al enzimei. Partea proteică se numește apoferment, iar centrul activ se numește coenzima. Întreaga moleculă a enzimei, adică apoenzima și coenzima, se numește holoenzima. Apofermentul este întotdeauna reprezentat exclusiv de proteina din structura terțiară. Structura terțiară înseamnă că un lanț liniar de aminoacizi este transformat într-o structură de configurație spațială complexă. Coenzima poate fi reprezentată de substanțe organice (vitamina B6, B1, B12, flavin, heme etc.) sau anorganice (ioni metalici - Cu, Co, Zn, etc.). De fapt, accelerarea reacției biochimice este produsă de coenzima.

Ce este o enzimă? Cum funcționează enzimele?

Substanța pe care acționează enzima se numește substratul și substanța care este obținută ca urmare a reacției se numește produsul. Adesea, numele enzimelor se formează prin adăugarea sfârșitului la numele substratului. De exemplu, succinat dehidrogenaza împarte succinatul (acidul succinic), lactatul dehidrogenaza împarte lactatul (acidul lactic), etc. Enzimele sunt împărțite în mai multe tipuri, în funcție de tipul de reacție pe care le accelerează. De exemplu, dehidrogenazele efectuează oxidarea sau reducerea, hidrolazele realizează scindarea unei legături chimice (tripsina, pepsina - enzime digestive), etc.

Fiecare enzimă accelerează doar o singură reacție specifică și funcționează în anumite condiții (temperatura, aciditatea mediului). Enzima are o afinitate pentru substratul său, adică poate funcționa numai cu această substanță. Recunoașterea substratului "lor" este asigurată de apoenzima. Adică, procesul enzimei poate fi reprezentat după cum urmează: apoenzima recunoaște substratul și coenzima accelerează reacția substanței recunoscute. Acest principiu al interacțiunii a fost numit un receptor ligand sau o interacțiune bazată pe principiul cheie de blocare, adică o cheie individuală se potrivește unei încuietori și un substrat individual se potrivește cu enzima.

Amilaza din sânge

Amilaza este produsă de pancreas și este implicată în defalcarea amidonului și a glicogenului în glucoză. Amilaza este una dintre enzimele implicate în digestie. Cel mai ridicat conținut de amilază este determinat în pancreas și în glandele salivare.

Există mai multe tipuri de amilază - α-amilază, β-amilază, γ-amilază, dintre care definiția activității α-amilazei este cea mai comună. Concentrația acestui tip de amilază este determinată în sânge în laborator.

Sângele uman conține două tipuri de α-amilază - tip P și tip S. 65% din a-amilaza de tip P este prezentă în urină, iar în sânge până la 60% este tipul S. A-amilaza de urină de tip P în studiile biochimice se numește diastază, pentru a evita confuzia.

Activitatea a-amilazei în urină este de 10 ori mai mare decât activitatea a-amilazei din sânge. Determinarea activității a-amilazei și diastazei este utilizată pentru diagnosticarea pancreatitei și a altor afecțiuni ale pancreasului. În pancreatita cronică și subacută, se utilizează determinarea activității α-amilazei în sucul duodenal.

Enzimele de sânge

Enzimele sunt proteine ​​care sunt implicate ca catalizatori în toate reacțiile biochimice ale corpului.

Majoritatea enzimelor se află în interiorul celulelor și sunt eliberate în sânge numai atunci când sunt deteriorate și distruse. Scăderea concentrației de catalizatori proteici are, de regulă, o încălcare a formării lor. Unele dintre ele se găsesc într-un anumit organ în cantități mult mai mari decât în ​​altele - acestea sunt enzime specifice organelor. O creștere a activității lor în sânge indică în mod clar o leziune a unui anumit organ. Această modificare survine mai devreme decât alte semne ale bolii, ceea ce face ca testele asociate cu aceasta să fie un instrument de diagnosticare foarte delicat și precis.

Prin enzime includ: α - amilaza, alanin aminotransferază (ALT), aspartat aminotransferaza (AST), gamma glutamil transferazei (γ-GTP), glucozo-6-fosfat (G-6-PDG), creatinfosfokinazei (CK), lactat dehidrogenazei (LDH), lipază, pepsină, fosfatază alcalină (fosfatază alcalină), fosfatază acidă (KF).

α-Amilaza este implicată în defalcarea amidonului, glicogenului și a altor carbohidrați până la mono- și dizaharide (maltoză, glucoză). Este bogat în salivar și pancreas. Activitatea a - amilazei în sânge se schimbă sub influența consumului de alimente: în timpul zilei este mai mare decât în ​​timpul nopții.

Activitatea crește cu:

• pancreatita acuta si exacerbarea cronica;
• oreion;
• Boli "chirurgicale" cauzate de deteriorarea organelor abdominale (apendicită, peritonită etc.);
• acidoza diabetică;
• după administrarea de alcool, administrarea de adrenalină, corticosteroizi, substanțe narcotice, tetraciclină;
• otrăvire cu metanol.

Se observă o scădere atunci când:

• atrofia și fibroza pancreasului;
• tireotoxicoză;
• infarct miocardic.

Aminotransferaze (AlAT și AsAT)

ALAT se găsește în principal în ficat.

Activitatea crește cu:

• virus hepatitic;
• afectare hepatică toxică;
• infecție cu mononucleoză;
• colestază;
• ciroza hepatică;
• complicații de infarct miocardic;
• tratamentul pacienților cu doze mari de salicilați, fibrați.

Asat este prezent în țesuturile musculare și ale mușchilor scheletici.

Activitatea sa crește cu:

• distrofie musculară;
• infarctul miocardic (4-6 ore după un atac dureros cu o concentrație maximă timp de 3-5 zile);
• angina severă, tahiaritmiile;
• boala cardiacă reumatică acută;
• pulmonar tromboză arterială;
• afectare hepatică toxică;
• infecție cu mononucleoză;
• colangită;
• intoxicarea acută cu alcool;
• pancreatită acută;
• infecții amoeboide.

Reducerea AST și ALT în ser se produce în cazul leziunilor hepatice severe, când numărul celulelor care sintetizează aceste enzime scade (necroză extinsă, ciroză).

Lactat dehidrogenaza (LDH) - accelerează conversia acidului lactic în piruvic și invers. Este o enzimă intracelulară care se găsește în rinichi, ficat, inimă, mușchi scheletici, celule roșii din sânge. Țesuturile conțin 5 izoenzime LDH.

Se observă o creștere a activității LDG-1 sau a raportului LDH-1 / LDG-2 cu:

infarct miocardic; anemie megablastică; boli de rinichi.

LDH-5 crește în multe boli hepatice; afectarea mușchilor scheletici; cancer.

LDG-3 pentru tromboză, embolie pulmonară; boli renale, insuficiență cardiopulmonară.

LDH-4 și 5 crește în încălcarea circulației sanguine, care este asociată cu insuficiența cardiacă, leziunile parenchimului hepatic, afectarea mușchilor scheletici.

Creatin fosfokinaza (CPK) - participă la reacțiile de producere a energiei și este conținută în cea mai mare cantitate din inimă și din mușchii scheletici. Cel mai adesea, analiza acestei proteine ​​este efectuată cu infarct miocardic, deoarece el este foarte sensibil și specific.

Se observă o creștere a activității creatinkinazei în sânge atunci când:

• infarctul miocardic (cel mai important semn de diagnosticare);
• aritmii cardiace, distrofie musculară progresivă;
• după efort fizic greu, cu tensiune musculară (alergare);
• injecții intramusculare de medicamente (în special stupefiante și analgezice);
• reducerea funcției tiroidiene (hipotiroidism);
• încălcarea circulației cerebrale, accident vascular cerebral;
• intoxicație acută cu alcool;
• schizofrenie, psihoză mani-depresivă, epilepsie;
• leziuni la cap.

Scăderea cu tirotoxicoză.

Lipaza (pancreatic) este sintetizată de pancreas și este implicată în defalcarea grăsimilor neutre. Schimbarea sa în boli ale pancreasului schimbare similare α-amilaza, dar determinarea simultană a acestor enzime poate diagnostica un esec de monotonie pancreatice la 98%.

Fosfataza alcalina (fosfataza alcalina) - participa la metabolismul mineral (fosfor-calciu), dar prezinta activitate maxima intr-un mediu alcalin. Conținut în cantități mari în pereții canalelor biliare ale ficatului, oaselor, mucoasei intestinale, placentei, rinichilor. Această proteină este un marker biochimic al metabolismului calciu-fosfor în țesutul osos, un test de screening pentru osteoporoză.

Creșterea fosfatazei alcaline se observă când

• boli hepatice însoțite de colestază;
• icter obstructiv;
• boli osoase maligne, osteomalacie;
• rahitismul;
• infecție cu mononucleoză;
• scuipa toxică difuză, sclerodermia limitată;
• cancerul hepatoduodenal, ciroza hepatică.

Scăderea este observată atunci când:

• reducerea funcției tiroidiene (hipotiroidism);
• osteoporoza senilă;
• anemie severă;
• zinc, hipovitaminoză C și D.

Acid fosfataza (CF) - este implicata in reactiile schimbului de ioni de acid fosforic. Cel mai mare conținut se găsește în glanda prostatică, care este utilizată ca indicator foarte sensibil și specific al patologiei sale. De asemenea, se găsește în globule roșii, trombocite, rinichi, splină.

Cresterea activitatii CF observate in cancerul de prostata, boli renale, ale sistemului hepato-biliare, reumatism, pneumonie, bronșită, anemie megaloblastică, osteoporoza, etc rezultate fals-pozitive pot fi observate în cateterizarea vezicii urinare, examinare și biopsie de prostata, cu toate acestea analizele trebuie efectuate după 2 zile după aceste manipulări.

O scădere a KF a fost detectată în timpul trombocitopeniei.

Gamma-glutamiltransferaza (γ-GTP) este implicată în transformarea aminoacizilor și peptidelor, este utilizată pentru a diagnostica bolile hepatice și ale tractului biliar.

Se observă o creștere a GGT la hepatita acută și exacerbarea comă cronică, comă hepatică, icter obstructiv și intoxicație acută. În cazul activității normale a gp-GTP, probabilitatea bolii hepatice este foarte scăzută.

Glucoza-6-fosfat dehidrogenază (G-6-FDG) participă la procesele de oxidare a glucozei. Acesta este utilizat în principal pentru a detecta bolile ereditare asociate cu o deficiență a acestui catalizator proteic, a cărui absență duce la hemoliză.

Pepsina este principala enzimă din sucul gastric, secretizată ca pepsinogen.

O creștere a nivelului său este observată cu creșterea secreției de suc gastric, îngroșarea pereților gastrici, a ulcerului duodenal, a tumorii pancreatice.

O scădere a pepsinogenului se observă în gastrita atrofică, tumori la stomac, boala Addison.